Un catalizador es una molécula que ayuda a las reacciones a activarse y una vez activada, a que estas se produzcan de una manera mas rápida. De esta manera disminuyen la energía que se gastan en dichas reacciones.
En las reacciones inorgánicas los catalizadores son inespecíficos, pero en la orgánicas los catalizadores pasan a llamarse enzimas y son muy selectivas.
Las enzimas son complejos llamados holoenzimas formados por una molécula proteica llamada apoenzima y otra no proteica que se llama coenzima. Ambas inactivas en la célula si no están unidas formando la holoenzima.
Para que las enzimas realicen su faena tienen que unirse a un sustrato. Se propuso el modelo inducido donde el sustrato al entrar en contacto con el centro activo de la enzima interacciona con él y esta se transforma hasta acoplarse al sustrato formando el complejo enzima-sustrato, y una vez haya ayudado a este sustrato a realizar la reacción que tenia que realizar tendremos los productos y la enzima, que no se destruye.
La velocidad de las reacciones catalizadas está controlada por la cantidad de enzima y por la cantidad de sustrato. Al variar la concentración de sustrato para la misma concentración de enzima se observó que la velocidad aumentaba casi directamente proporcional al aumento del sustrato, hasta llegar a un punto en que ese incremento era menor y si continuábamos aumentando el sustrato el incremento en la velocidad es nulo, la enzima no puede trabajar más deprisa, este fenómeno se denomina saturación. Fue observado por Michaelis y Menten. La hipótesis de Michaelis-Menten es que la catálisis se produce en dos fases. Cada una de estas fases tiene una constante de equilibrio.
Como ya he mencionado antes, las enzimas tienen especificidad, y esta se puede clasificar en:
- ABSOLUTA: una enzima solo actúa sobre un sustrato.
- COMPLETA DE GRUPO: una enzima solo actúa para un enlace y las moléculas que se unen mediante este enlace.
- RELATIVA DE CLASE: tienen mayor actividad sobre un grupo de moléculas pero puede actuar en otros.
- ESTEREOQUÍMICA: solo actúa en los isómeros de clase L o D, pero no en ambos a la vez.
Existen varios tipos de enzimas:
- OXIDORREDUCTASAS: catalizan oxidorreductores, producen energía.
- TRANSFERASAS: transfieren radicales de una sustrato a otro.
- HIDROLASAS: catalizan la ruptura de un sustrato introduciendo una molécula de agua.
- LIASAS: se encargan de romper dobles enlaces.
- ISOMERASAS: catalizan isomeraciones
- LIPASAS: forman enlaces por separación de ATP.
En algunas ocasiones hay varias enzimas diferentes para una misma reacción, localizadas en diferentes partes del organismo, a este conjunto de enzimas se le llama isoenzimas.
No hay que olvidar que hay factores que afectan a la velocidad de las enzimas:
- La temperatura
- El pH
- Los inhibidores biológicos
- Venenos biológicos
- Etc...
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